Dr. Hugo J. F. Maccioni

Profesor Emérito de  la Universidad Nacional de Córdoba, Córdoba, Argentina
Investigador Superior  del  CONICET
TE: 0351- 4334447/4168/4171/4074 int. 3420
Fax: int. 3406
e-mail:maccioni@fcq.unc.edu.ar
Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Químicas, Universidad Nacional de Córdoba, Haya de la Torre s/n Ciudad Universitaria, 5000 Córdoba, Argentina.
   

Dr. Javier ValdezTaubas

Profesor Adjunto de la Universidad Nacional de Córdoba, Córdoba, Argentina
Investigador Adjunto  del CONICET
TE: 0351- 4334447/4168/4171/4074 int. 3420
Fax: int. 3406
e-mail:jvaldezt@fcq.unc.edu.ar
Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Químicas, Universidad Nacional de Córdoba, Haya de la Torre s/n Ciudad Universitaria, 5000 Córdoba, Argentina.

Tráfico intracelular y organización topológica de glicosiltransferasas residentes del complejo de Golgi
Dr. Hugo J.F. Maccioni
 

     El principal tópico de investigación de nuestro grupo es la caracterización molecular de mecanismos fisiológicos  implicados en la preservación de la información génica. Estos mecanismos se encuentran evolutivamente conservados, ampliamente distribuidos en los seres vivos y se basan en la prevención, reparación y tolerancia de mutaciones. La deficiencia de estos mecanismos en humanos genera enfermedades genéticas, cáncer y apoptosis, y en bacterias produce células hipermutadoras. Recientemente el estudio de la hipermutabilidad en bacterias ha cobrado gran interés ya que se la ha relacionado a procesos de infección crónica y aspectos básicos de evolución.
    Nuestro modelo de estudio es Pseudomonas aeruginosa, una bacteria Gram-negativa con una remarcable versatilidad nutricional capaz de infectar eucariotas superiores tales como insectos, plantas y vertebrados. En humanos, esta bacteria produce infecciones oculares, renales y pulmonares. P. aeruginosa constituye uno de los agentes etiológicos de infecciones intrahospitalarias mas frecuentes y es la principal causa de infecciones broncopulmonares en pacientes con Fibrosis Cística.
    Específicamente nuestro laboratorio esta interesado en la caracterización bioquímica y estructural de factores proteicos  que intervienen en el sistema de reparación de bases apareadas incorrectamente (Mismatch Repair System, MRS) y en el sistema de reparación de lesiones del ADN producidas por 8-oxo-7,8-dihidroguanina (sistema GO). Estamos también interesados en el estudio de los mecanismos mutacionales relacionados con la adaptación de P. aeruginosa en infecciones humanas y su respuesta a diferentes antibióticos. En este sentido estamos abocados a la caracterización fenotípica y molecular de cepas de P. aeruginosa y E. coli deficientes en el MRS, en el sistema GO y en las ADN polimerasas de baja fidelidad.


 
  Tráfico intracelular y organización topológica de glicosiltransferasas residentes del complejo de Golgi
Dr. Javier Valdez-Taubas 		 
      La S-acilación de proteínas, conocida comúnmente como palmitoilación, es una modificación postraduccional muy extendida y de relevancia en importantes procesos biológicos El objetivo del laboratorio es aproximarse al conocimiento detallado de la S-acilación; el mecanismo, las enzimas responsables y las consecuencias funcionales de esta modificación, particularmente en lo referido a tránsito a distintas organelas o a dominios o sub-dominios de membrana. Utilizamos como modelo experimental la levadura Saccharomyces cerevisiae.     
   La palmitoilación es mediada mayoritariamente por una familia de proteínas caracterizadas por la presencia de un dominio de unos 50 aminoácidos, rico en cisteína denominado DHHC-CRD (Cysteine-Rich Domain) En particular, nos concentramos en la palmitoiltransferasa (PAT) denominada Swf1, responsable de la palmitoilación de proteínas transmembrana denominadas SNARES, involucradas en la fusión de membranas. Adicionalmente, nos hemos interesado en las relaciones estructura-función de Palmitoiltransferasas (PATs), y recientemente hemos descrito un motivo conservado en estas proteínas que es importante para la actividad de Swf1, Pfa3 y, posiblemente, otras PATs. Actualmente, dirigimos nuestros esfuerzos a la identificación de determinantes de especificidad para la familia de palmitoiltransferasas de levaduras.
                                               		 
  Integrantes actuales del laboratorio;
Estudiantes de la carrera de Doctorado de la Facultad de Ciencias Químicas, UNC 		 
   

Lic.en Bioq. Clín. Rodrigo Quiroga
Becario FONCyT
email: rquiroga@mail.fcq.unc.edu.ar
Director: Dr. Hugo J. F. Maccioni

 
   

Lic. Ayelen Gonzalez Montoro
Becaria del CONICET Tipo I
Prof. Asistente DS, UNC
email: agonzalez@dqb.fcq.unc.edu.ar
Director: Dr. Javier Valdez-Taubas

  
   

Bioq. Sabrina Chumpen Ramirez
Becaria del CONICET Tipo I
email: schumepn@mail.fcq.unc.edu.ar
Director: Dr. Javier Valdez Taubas

 
Becarios Post-Doctorales Bajo la dirección del Dr. Javier-Valdez Taubas
   

Dra. Alejandra Trenchi
Becaria Posdoctoral CONICET
Profesora asistente
email: atrenchi@fcq.unc.edu.ar

 

  
Investigadores formados en este laboratorio, Tesis Doctorales dirigidas por el Dr. Hugo J. F. Maccioni y entregadas por la Facultad de Ciencias Químicas de la Univ. Nac. de Córdoba.
Dra. Carlos Landa
Tema:
Aprobada:
Dra. S.S. Defilpo
Tema:
Aprobada: . Calificación: Sobresaliente.
Dra. S Cortassa
Tema:
Aprobada:
Dra. Alberto Rosas
Tema:
Aprobada:
Dra. Maria Elena Alvarez
Tema:
Aprobada:
Dr. J. L. Daniotti:
Tema:
Aprobada: Calificación:
Dra. Karina Maxzud
Tema:
Aprobada:2007. Calificación:
Dra. José A. Martina
Tema:
Aprobada:

Dra. Rosales Fritz
Tema:
Aprobada:

Dr. Claudio Giraudo
Tema:
Aprobada: . Calificación: .
Posición actual:
Dra Lina Raimondi
Tema:
Aprobada: . Calificación: .

Dra Mariana Ferrari
Tema:
Aprobada: 2011 Calificación: .
Posición Actual:

Dr Waldo Spessot
Tema:
Aprobada: 2011 Calificación: Sobresaliente
Posición Actual:
Publicaciones seleccionadas del laboratorio
Dr. Hugo J.F. Maccioni
 
Publicaciones seleccionadas del laboratorio
Dr. Javier Valdez-Taubas