Dra. Marta Elena Hallak

Profesor Asociada de la Universidad Nacional de Córdoba
Investigadora Principal del CONICET

TE: 0351- 4334447/4168/4171/4074 int. 3442
Fax: int. 3406
e-mail:mhallak@mail.fcq.unc.edu.ar
Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Químicas, Universidad Nacional de Córdoba, Haya de la Torre s/n Ciudad Universitaria, 5000 Córdoba, Argentina.

Modificación Post-Traducción de proteínas: Estudio Bioquimico, moleculares y Funcionales de Proteínas arginiladas.

 
Las células eucariotas contienen cerca de 10 billones de moléculas de proteínas de quizás 20000 clases, y la síntesis de casi todas ellas ocurre en el citosol. Cada proteína nuevamente sintetizada posee una metionina en la posición del terminal-NH2. Sin embargo un alto porcentaje de ellas sufren modificaciones cotranduccionales or post-traduccionales. Probablemente estas modificaciones les dan la información necesaria para ser específicamente direccionadas al compartimento celular donde cada proteína se requiere. En el citosol por lo menos 100 proteínas son modificadas por la arginilación post-tranduccional del terminal-NH2 según lo determinado por electroforesis 2 D. De éstas, se han identificado 8 y todas contienen hasta ahora el ácido glutámico o aspártico en el terminal-NH2. Nuestro estudio está enfocado en determinar por qué y cuándo las proteínas son arginiladas y qué ocurre después de que esta modificación ha tenido lugar. Hasta ahora la arginilación post-traduccion ha sido señalada por la regla de N como determinante de la media vida de una proteína. Estamos estudiando los sustratos de la arginilación enfocándonos en sus localizaciones y por qué se arginilaron. Recientemente identificamos a calreticulina como sustrato de la arginilacion in Vitro y en cultivos de células. La calreticulina arginilada presenta una localización subcelular diferente a la que se conoce para calreticulina en el retículo endoplasmico. Esto es en los gránulos de estrés. Considerando la localización citoplásmica descripta para CRT arginilada (R-CRT), estamos abocados de la implicancia de esta modificación post-traducción sobre las diversas funciones asignadas a CRT fuera del RE.

  
     
  Integrantes actuales del laboratorio; estudiantes de la carrera de Doctorado en Ciencias Químicas.
Director: Dra. Marta E. Hallak 		 
   

Lic. Cecilia Lopez Sambrooks
Becaria de CONICET Categoria Iniciacion Tipo II
email:cslopez@mail.fcq.unc.edu.ar

  
   

Lic. Victor Goitea
Becario de FONCYT Postgrado
email:vgoitea@mail.fcq.unc.edu.ar

  
Investigadores Postdoctorales
   

Dra. en Ciencias Químicas Edith Sandra Durand
Investigador Asistente de CONICET
email: sdurand@mail.fcq.unc.edu.ar

 
   

Dr. Marcos Carpio
Becario postdoctoral del CONICET
email: mcarpio@mail.fcq.unc.edu.ar

  
Investigadores formados en este laboratorio, Tesis Doctorales entregadas por la Facultad de Ciencias Químicas, UNC.
Director: Dra. Marta Elena Hallak
Dra. Guillermina Bongiovani
Tema:
Año: 1995
Dr. Sebastian Fissolo
Tema:
Aprobada: 2000
Dr. Mauricio Galiano
Tema:
Aprobada: 2004
Dra. Maria Belen Decca
Tema:
Aprobada: 2006
Publicaciones seleccionadas del laboratorio
  • "The posttranslational arginylation of proteins in different regions of the rat brain." (1991) Hallak M.E., G. Bongiovanni and H.S. Barra. J.  Neurochem 57 , 1735‑1739.
  • "Some common properties between a brain protein that is modified by a post- translational arginylation and the STOP protein" (1994) G. Bongiovanni, H.S. Barra and M. Hallak. J. Neurochem. 63, 2295-2299.
  • "The post translational incorporation of arginine into beta- amyloid peptide increases the probability of alpha-helix formation" (1995) Bongiovanni, G., Fidelio, G. D., Barra, H. S. and Hallak, M.E. Neuroreport 7, 1.
  • "Posttranslational arginylation of brain proteins" (1997) M. E. Hallak y G. Bongiovanni. Neurochem. Res.  22,467-473.
  • "Posttranslational arginylation of soluble rat brain proteins after whole body hyperthermia" (1999) G. Bongiovanni, S. Fissolo, H. S. Barra y M. Hallak. J. Neurosc.  Res.56: 85-92.
  • "Posttranslational arginylation of proteins in cultured cells”. (2000). S. Fissolo, G. Bongiovanni, M. B. Decca and M. Hallak. Neurochem.  Res. 25, 71-76.
  • "The cytoskeletal components of the myelin fraction are affected by a single intracranial injection of apotransferrin in young rats”. (2000). O.E. Escobar Cabrera, G. Bongiovanni, M Hallak, E. Soto, and G. Pasquini. Neurochem. Res. 25, 669-676.
  • "Changes in the expression of cytoskeletal proteins in the CNS of Transferrin Transgenic Mice” (2002). Marta C.B., Ortiz E.H.., Hallak M., Baron B., Guillou F., Zakin M.M., Soto E.F.  and Pasquini J.M. Develomental Neuroscience 24, 242-251.
  • "Re-examination of the post-translational arginylated protein of 125-kDa- initially identified as N-STOP”. (2004) Decca, M.B., M. Galiano, H. Barra and M. Hallak. Neurochem Res. 29, 413-418.
  • "Astrocytes and oligodendrocytes express different STOP proteins isoforms” (2004) Galiano, M. R.; Bosc C.; Andrieux A., Job, D. and Hallak, M.  J. Neurosci. Res. 78, 329-337.
  • "Protein Arginylation in Rat Brain Cytosol: A Proteomic Analysis”. (2006) M. B. Decca, C. Bosc, S. Luche, S. Brugiere , Didier Job, T. Rabilloud, J. Garin and M. Hallak. Neurochemical Research, 29, 413-418.
  • "MBP as a microtubule stabilizing protein in mature oligodendrocytes” (2006). Galiano M.R, Andrieux  A, Deloume J C,  Bosc C, Schweitzer A., Job D.  and Hallak M.E. J. Neuroscience Research  84, 534-541.
  • "Post-translational arginylation of calreticulin: a new isospecies of calreticulin component of stress granules” (2007) M. B. Decca, M. A. Carpio, C. Bosc, M. R. Galiano, D. Job, A. Andrieux and M. E. Hallak. Journal Biological Chemistry 282, 8237-8245.
  • "Insights of MBP interaction with microtubules” (2008) Galiano MR, Lopez-Sambrooks C and Hallak ME. Review on “Intrinsically Disordered Proteins”. Editor J. M. Boggs. Publisher Nova Science Publisher, Inc.



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