Diversas proteínas solubles se unen de manera transitoria a membranas celulares. Este paso es relevante en el mecanismo de muchos procesos biológicos: toxinas bacterianas se unen a la membrana y sufren un cambio conformacional previo a la traslocación de la membrana e invasión del huésped, enzimas involucradas en procesos de señalamiento celular resultan activadas como consecuencia de la interacción con la membrana, proteínas plasmáticas y sistémicas transportan compuestos no polares entre sistemas de membrana. Estos, y varios otros ejemplos, tienen algunos aspectos generales en común: la interacción con la membrana está favorecida por la interacción de dominios básicos en la proteína con lípidos aniónicos de la membrana y la interacción involucra cambios conformacionales y de estabilidad en la proteína.
     Nuestro interés es estudiar los aspectos termodinámicos y estructurales de estas interacciones, estudiar los posibles cambios conformacionales y de estabilidad en la proteína, de qué manera estos cambios están acoplados con el proceso de unión y en el cambio de actividad biológica, y generar modelos teóricos que permitan explicar aspectos generales de la interacción lípido-proteína. Como herramienta de trabajo utilizamos espectroscopia de absorción y emisión de fluorescencia, espectroscopia infrarroja por transformada de Fourier y dicroísmo circular, calorimetría diferencial de barrido, calorimetría de titulación isotérmica y realizamos simulaciones de Dinámica Molecular. En este momento estamos estudiando las interacciones que la proteína transportadora de colato (L-BABP), la proteína sérica β2 glicoproteína humana y fracciones del transportador Na+/Ca2+ establecen con membranas lipídicas de diferente composición y diferente estado de fase.