Departamento de Química Biológica, Facultad de Ciencias Químicas, Universidad Nacional de Córdoba, Haya de la Torre s/n Ciudad Universitaria, X5000HUA Córdoba, Argentina
Dr. Hugo J.F. Maccioni Tráfico intracelular y organización topológica de glicosiltransferasas residentes del complejo de Golgi
Se estudia un aspecto básico de la biología celular como es el tráfico intracelular y organización topológica de proteínas residentes en el complejo de Golgi. Se trata de llenar vacíos importantes de conocimiento respecto a las interacciones proteína-proteína y lípido-proteínas que influyen la dinámica del trafico ER-Golgi y la dinámica y organización topológica en el complejo de Golgi de proteínas de membrana Tipo II, tomando a las glicosiltransferasas que actúan en la biosíntesis de glicolípidos como proteínas modelo. En particular se estudian los mecanismos moleculares que influyen la concentración selectiva de estas proteínas en los sitios de salida del retículo endoplasmático como etapa previa a su transporte hacia el complejo de Golgi, y también los que influyen en la retención y en la concentración diferencial de cada una de ellas en determinadas cisternas de la organela.
Dr. Javier Valdez-Taubas S-acilación de proteínas en levaduras
La S-acilación de proteínas, conocida comúnmente como palmitoilación, es una modificación postraduccional muy extendida y de relevancia en importantes procesos biológicos El objetivo del laboratorio es aproximarse al conocimiento detallado de la S-acilación; el mecanismo, las enzimas responsables y las consecuencias funcionales de esta modificación, particularmente en lo referido a tránsito a distintas organelas o a dominios o sub-dominios de membrana. Utilizamos como modelo experimental la levadura Saccharomyces cerevisiae.
La palmitoilación es mediada mayoritariamente por una familia de proteínas caracterizadas por la presencia de un dominio de unos 50 aminoácidos, rico en cisteína denominado DHHC-CRD (Cysteine-Rich Domain) En particular, nos concentramos en la palmitoiltransferasa (PAT) denominada Swf1, responsable de la palmitoilación de proteínas transmembrana denominadas SNARES, involucradas en la fusión de membranas. Adicionalmente, nos hemos interesado en las relaciones estructura-función de Palmitoiltransferasas (PATs), y recientemente hemos descrito un motivo conservado en estas proteínas que es importante para la actividad de Swf1, Pfa3 y, posiblemente, otras PATs. Actualmente, dirigimos nuestros esfuerzos a la identificación de determinantes de especificidad para la familia de palmitoiltransferasas de levaduras.
