Hemos descripto las primeras evidencias demostrando la naturaleza glicoproteica del glucógeno y su unión a proteína a través de un residuo tirosina, denominando proteoglucógeno al nuevo tipo de glicoconjugado. Su porción proteica, glucogenina, es una autoglucosiltransferasa que inicia la polimerización de glucosa en una de sus tirosinas. Describimos la modulación de la expresión de glucogenina durante el desarrollo en embrión de pollo, el aislamiento de proteoglucógeno en su forma nativa, y analizamos la rama troncal (rama-C) del glucógeno unido a glucogenina, aislada del proteoglucógeno purificado, determinando su grado de polimerización. Dado su tamaño, propusimos un modelo estructural para la porción glucógeno del glicoconjugado, con la rama-C poseyendo una sola ramificación en lugar de  dos como generalmente se ha considerado. Nuestra actividad está dirigida actualmente a estudiar a) el mecanismo intramolecular de autoglucosilación de la glucogenina, reacción que describimos puede realizar bajo la forma monomérica además de la dimérica, tratando de dilucidar por biocristalografía y dinámica molecular como ocurre la transferencia de glucosa desde el sitio de unión del UDP-glucosa al hidroxilo de su tirosina glucosilable; b) el mecanismo mediante el cual la enzima ramificante actúa sobre el proteooligoglucano producido por glucogenina para ramificarlo; c) la resolución por difracción de rayos X de las estructuras de la glucogenina y enzima ramificante humanas. Nuestro trabajo está dirigido también al estudio del efecto estructural y funcional de la S-nitrosilación de enzimas del metabolismo de glucógeno y glucosa, producida por agentes nitrosilantes involucrados en estrés.