En nuestro laboratorio nosotros encontramos que la tubulina de membrana de cerebro que se aísla como un compuesto hidrofóbico está asociada a la subunidad alfa de la Na+, K+-ATPasa. Para interaccionar con la Na + ,K+-ATPasa, la tubulina debe ser del isotipo acetilado. La asociación de la tubulina acetilada con la Na+,K+-ATPasa inhibe la actividad de ésta enzima tanto in vitro como in vivo. Empleando astrocitos en cultivo nosotros encontramos que la estimulación de la actividad de la Na+,K+-ATPasa por L-glutamato correlaciona con una caída en la cantidad de tubulina acetilada asociada. La disociación del complejo tubulina acetilada/Na+,K+-ATPasa es, aparentemente, mediada a través de transportadores de glutamato, no por receptores específicos de glutamato. Actualmente, estamos investigando: 1) el rol del citoesqueleto en la asociación/disociación del complejo tubulina acetilada/Na+,K+-ATPasa; 2) los dominios de interacción entre la Na + ,K+-ATPasa  y la tubulina acetilada; 3) si la tubulina que interacciona con la ATPasa en células vivas, es tubulina dimérica o tubulina que está formando parte de microtúbulos; 4) el rol de la acetilación de tubulina en células CAD; 5) la composición y cuantificación de elementos integrantes del citoesqueleto en células CAD. .