Las células eucariotas contienen cerca de 10 billones de moléculas de proteínas de quizás 20000 clases, y la síntesis de casi todas ellas ocurre en el citosol. Cada proteína nuevamente sintetizada posee una metionina en la posición del terminal-NH2. Sin embargo un alto porcentaje de ellas sufren modificaciones cotranduccionales or post-traduccionales. Probablemente estas modificaciones les dan la información necesaria para ser específicamente direccionadas al compartimento celular donde cada proteína se requiere. En el citosol por lo menos 100 proteínas son modificadas por la arginilación post-tranduccional del terminal-NH2 según lo determinado por electroforesis 2 D. De éstas, se han identificado 8 y todas contienen hasta ahora el ácido glutámico o aspártico en el terminal-NH2. Nuestro estudio está enfocado en determinar por qué y cuándo las proteínas son arginiladas y qué ocurre después de que esta modificación ha tenido lugar. Hasta ahora la arginilación post-traduccion ha sido señalada por la regla de N como determinante de la media vida de una proteína. Estamos estudiando los sustratos de la arginilación enfocándonos en sus localizaciones y por qué se arginilaron. Recientemente identificamos a calreticulina como sustrato de la arginilacion in Vitro y en cultivos de células. La calreticulina arginilada presenta una localización subcelular diferente a la que se conoce para calreticulina en el retículo endoplasmico. Esto es en los gránulos de estrés. Considerando la localización citoplásmica descripta para CRT arginilada (R-CRT), estamos abocados de la implicancia de esta modificación post-traducción sobre las diversas funciones asignadas a CRT fuera del RE.